第七章 氨基酸代谢
第一节 蛋白质的酶促降解
一、蛋白质的营养价值
蛋白质是重要的营养素,人和动物摄食蛋白质用以维持细胞、组织的生长、更新和修补;产生酶、激素、抗体和神经递质等多种重要的生理活性物质,这是糖和脂类不可替代的。每克蛋白质在体内氧气分解产生4千卡能量。
植物和大多数细菌能够合成全部20种基本氨基酸。然而哺乳类不能全部合成。对于成人来说,缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸和色氨酸必须由食物供应,称为营养必需氨基酸,对婴幼儿,组氨酸和精氨酸不能满足营养需要量。可由生物机体合成的氨基酸称为非必需氨基酸。
蛋白质的营养价值取决于所含氨基酸的种类、数量及其比例,如果某种食物蛋白中必需氨基酸的种类和比例与人体组织蛋白接近,其营养价值就高。营养价值较低的蛋白质混合食用,可使必需氨基酸相互补充提高其营养价值,这称为蛋白质的互补作用。
蛋白质的生理需要量根据氮平衡实验,我国营养学会推荐成人每日需要量为80克。
二、蛋白质的酶促降解
蛋白质大分子难以通透生物膜吸收,有时有些抗原、毒素可少量通过粘膜细胞吞饮进入体内而引起过敏、毒性反应。食物蛋白必需经过消化,水解成氨基酸才被机体利用。消化自胃中开始,主要在小肠进行。
蛋白水解酶又称肽酶,包括内肽酶、外肽酶、寡肽酶和二肽酶。内肽酶有胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶,对肽链内肽键的特异性不同。胃蛋白酶对底物特异性较低,主要水解Phe、Try C端的肽键;胰蛋白酶水解Lys、Arg C端;胰凝乳蛋白酶作用Phe、Try C端;弹性蛋白酶作用脂肪族氨基酸C端。羧肽酶、氨肽酶是外肽酶,羧肽酶B要求肽的C末端氨基酸残基必须是Arg、Lys;羧肽酶A则水解除Arg、Lys,Pro或羟脯氨酸外的C末端氨基酸残基。
胃粘膜主细胞分泌胃蛋白酶原(pepsinogen),经胃酸激活生成胃蛋白酶。胃蛋白酶有自身激活作用。胰酶的前体也是无活性的酶原,进入十二指肠后,胰蛋白酶原迅速被肠激酶激活;胰蛋白酶自身激活作用不强,加上胰液中存在的胰蛋白酶抑制剂,可保护胰脏免遭自身消化,但胰蛋白酶能迅速激活胰液中其他几种酶原。
组织蛋白酶不同于消化道中的蛋白酶。动物死后,组织自溶和尸体腐烂与它有关。植物的种子、幼苗、叶和果实都含有蛋白酶,种子萌发时,蛋白酶的活力最强。某些微生物在适当的条件下能产生大量的细胞外蛋白酶,利用工业发酵可生产蛋白酶。
氨基酸的吸收主要在小肠,是一个耗能的主动吸收过程。外源性氨基酸和内源性氨基酸混合,共同组成氨基酸代谢库,其去路大部分用以合成组织蛋白质。