自考《生物化学（三）》章节练习题：第7章_第3页

　　三、是非题

　　1.测定酶活力时，底物的浓度不必大于酶的浓度。

　　2.酶促反应的初速度与底物浓度无关。

　　3.当底物处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。

　　4.酶有几种底物时，其Km值也不相同。

　　5.某些调节酶的V---S的S形曲线表明，酶与少量底物的结合增加 了酶对后续 底物的亲和力。

　　6.在非竟争性抑制剂存在下，加入足够量的底物，酶促反应能够达到正常的Vm.。

　　7.如果有一个合适的酶存在，达到过渡态所需的活化能就减少。

　　8.T.Cech从自我剪切的RNA中发现了有催化活性的RNA,称之为核酶。

　　9.同工酶指功能相同、结构相同的一类酶。

　　10.最适温度是酶特征的物理常数，它与作用时间长短有关。

　　11.酶促反应中，酶饱和现象是普遍存在的。

　　12.转氨酶 的辅酶是吡哆醛。

　　13.酶之所以有高的催化效率是因为它可提高反应活化能。

　　14.对于多酶体系，正调节物一般是别构酶 的底物，负调节物一般是别构酶的直接产物或代谢序列的最终产物

　　15.对共价调节酶进行共价修饰是由非酶蛋白进行的。

　　16.反竞争性抑制作用的特点是Km值变小，Vm也变小。

　　17.别构酶调节机制中的齐变模型更能解释负协同效应。

　　四、计算题

　　1.某底物在溶液中的浓度为0.001mmol,而其活性中心的浓度的为100mmol,求活性中心的浓度比溶液中的的浓度高多少倍?

　　2.酶作用于某底物的米氏常数为0.005mol,其反应速度分别为最大反应速度 90%,50%,10%时，底物浓度应为多少?

　　3.催化焦磷酸水解的酶的分子量为120 000 ,由六个相同的亚基组成，纯酶的比活力为3600U/mg酶，它的一个活力单位(U)规定为：15分钟内在37℃标准条件下水解10微摩尔焦磷酸的酶量。

　　求：(1)每mg酶在每秒钟内水解多少摩尔底物。(2)每mg酶中有多少摩尔的活性中心?(假设每个亚基上有一个活性中心)。(3)酶的转换系数

　　4.称取25mg的蛋白酶粉配制成25ml酶液，从中取出0.1ml,以酪蛋白 为底物用Folin-酚比色法测定酶活力，结果表明每小时 产生1500μg酪氨酸。另取2ml酶液，用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2mg。若以每分钟产生1μg酪氨酸的量为1个活力单位计算，根据以上数据，求：A、1ml酶液中蛋白的含量及活力单位。 B .1g酶制剂的总蛋白含量及总活力。 C . 酶比活力

　　5.某酶的Km=4.7×10-5mol/L;Vmax=22μmol/min。当[S]=2×10-4mol/L，[I]=5×10-4mol/L，Ki=3×10-4mol/L时，求：I为竞争性抑制和非竞争性抑制时，V分别是多少?

　　五、名词解释

　　酶的活性中心 酶的专一性 竞争性抑制作用 非竞争性抑制作用 别构酶 别构效应 同工酶 酶的比活力 酶原激活 寡聚酶 酶的转换数 辅酶和辅基 诱导契合 全酶 别构酶的序变模型及齐变模型 固化酶 多酶体系 RNA酶 过渡态

　　六、问答题

　　1.为什么处于低介电环境中的基团之间的反应会得到加强?

　　2.影响酶高催化效率的因素及其机理是什么?为什么说咪唑基是酸碱催化中的重要基团?

　　3.什么是别构效应?简述别构酶的结构和动力学特点及其在调节酶促反应中的作用。

　　4.某酶在溶液中会丧失活性，但若 此溶液中同时存在巯基乙醇可以避免酶失活，该酶应该是一种什么酶，为什么?

　　5.测定酶活力时为什么以初速度为准?

　　6.为什么酶的最适pH不是一个物理常数?

　　7.羧肽酶A催化甘氨酰酪氨酸水解时，其催化机制的几个效应是什么?

　　8.同工酶作为一个重要生化指标，主要用于哪些研究领域?