2017年临床助理医师《生物化学》复习笔记：第三章酶

　　第三章 酶

　　第一节 概 论

　　一、酶的概念

　　酶是由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的生物催化剂(biocatalyst)。已发现的有两类：主要的一类是蛋白质酶(enzyme)，生物体内已发现4000多种，数百种酶得到结晶。美国科学家Cech于1981年在研究原生动物四膜虫的RNA前体加工成熟时发现核酶“ribozyme”，为数不多，主要做用于核酸(1989年的诺贝尔化学奖)。

　　二、酶的作用特点

　　酶所催化的反应称为酶促反应。在酶促反应中被催化的物质称为底物，反应的生成物称为产物。酶所具有的催化能力称为酶活性。

　　酶作为生物催化剂，具有一般催化剂的共性，如在反应前后酶的质和量不变;只催化热力学允许的化学反应，即自由能由高向低转变的化学反应;不改变反应的平衡点。但是，酶是生物大分子，又具有与一般催化剂不同的特点。

　　1.极高的催化效率

　　酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。例如，脲酶催化尿素的水解速度是H+催化作用的7×1012倍;碳酸酐酶每一酶分子每秒催化6×105 CO2与水结合成H2CO3，比非酶促反应快107倍。

　　2.高度的特异性

　　酶对催化的底物有高度的选择性，即一种酶只作用一种或一类化合物，催化一定的化学反应，并生成一定的产物，这种特性称为酶的特异性或专一性。有结构专一性和立体异构专一性两种类型。

　　结构专一性又分绝对专一性和相对专一性。前者只催化一种底物，进行一种化学反应。如脲酶仅催化尿素水解。后者可作用一类化合物或一种化学键。如酯酶可水解各种有机酸和醇形成的酯。在动物消化道中几种蛋白酶专一性不同，胰蛋白酶只水解Arg或Lys羧基形成的肽键;胰凝乳蛋白酶水解芳香氨基酸及其它疏水氨基酸羧基形成的肽键。

　　立体异构专一性指酶对底物立体构型的要求。例如乳酸脱氢酶催化L-乳酸脱氢为丙酮酸，对D-乳酸无作用;L-氨基酸氧化酶只作用L-氨基酸，对D-氨基酸无作用。

　　3.酶活性的可调节性

　　酶促反应受多种因素的调控，通过改变酶的合成和降解速度可调节酶的含量;酶在胞液和亚细胞的隔离分布构成酶的区域化调节;代谢物浓度或产物浓度的变化可以抑制或激活酶的活性;激素和神经系统的信息，可通过对关键酶的变构调节和共价修饰来影响整个酶促反应速度。所以酶是催化剂又是代谢调节元件，酶水平的调节是代谢调控的基本方式。

　　4.酶的不稳定性

　　酶主要是蛋白质，凡能使蛋白质变性的理化因素均可影响酶活性，甚至使酶完全失活。酶催化作用一般需要比较温和的条件(37℃、1atm、pH7)。

　　三、酶的分类与命名

　　(一)酶的分类

　　根据国际酶学委员会(International Enzyme Commission，IEC)的规定，按照酶促反应的性质，分为六大类：

　　1.氧化还原酶(oxidoreductases)催化底物进行氧化还原反应。如乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、细胞色素氧化酶、过氧化氢酶、过氧化物酶等。

　　2.转移酶(transferases)催化底物之间某些基团的转移或交换。如甲基转移酶、氨基转移酶、磷酸化酶等。

　　3.水解酶(hydrolases)催化底物发生水解反应。如淀粉酶、蛋白酶、核酸酶、脂肪酶等。

　　4.裂解酶(lyases)催化底物裂解或移去基团(形成双键的反应或其逆反应)。如碳酸酐酶、醛缩酶、柠檬酸合成酶等。

　　5.异构酶(isomerases) 催化各种同分异构体之间相互转化。如磷酸丙糖异构酶、消旋酶等。

　　6.合成酶(ligases) 催化两分子底物合成一分子化合物，同时偶联有ATP的分解释能。如谷氨酰胺合成酶、氨基酸-RNA连接酶等。

　　(二)酶的命名

　　1961年，国际酶学委员会(IEC)主要根据酶催化反应的类型,把酶分为6大类，制定了系统命名法。规定每一酶只有一个系统名称，它标明酶的所有底物与催化反应性质，底物名称之间以“：”分隔，同时还有一个由4个数字组成的系统编号。如谷丙转氨酶的系统名称是丙氨酸：α- 酮戊二酸氨基转移酶(酶表中的统一编号是EC2.6.1.2)。乳酸脱氢酶的编号是EC1.1.1.27。